D-глутаминова киселина CAS:6893-26-1 99% бял прах
| Каталожен номер | XD90313 |
| Име на продукта | D-глутаминова киселина |
| CAS | 6893-26-1 |
| Молекулярна формула | C5H9NO4 |
| Молекулно тегло | 147.13 |
| Подробности за съхранение | Околна среда |
| Хармонизиран тарифен код | 29224200 |
Спецификация на продукта
| Външен вид | Бял кристален прах |
| Анализ | 99% |
| Специфична ротация | -31 до -32,2 |
| Тежки метали | <10 ppm |
| AS | <1ppm |
| pH | 3 - 3,5 |
| SO4 | <0,020% |
| Fe | <10 ppm |
| Загуба при сушене | <0,20% |
| Остатък при запалване | <0,10% |
| NH4 | <0,02% |
| Cl | <0,02% |
| Състояние на разтвора | >98% |
γ-глутамилтранспептидазите (γ-GTs) разцепват γ-глутамил амидната връзка на глутатиона и прехвърлят освободената γ-глутамил група към вода (хидролиза) или акцепторни аминокиселини (транспептидация).Тези вездесъщи ензими играят ключова роля в биосинтезата и разграждането на глутатиона и в ксенобиотичната детоксикация.Тук докладваме кристалната структура с разделителна способност 3Å на Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) и тази на неговия комплекс с l-Glu.Рентгеновите структури потвърждават, че BlGT принадлежи към суперсемейството на N-терминалната нуклеофилна хидролаза и разкриват, че протеинът притежава отворена цепнатина на активното място, подобна на тази, докладвана за хомоложния ензим от Bacillus subtilis, но различна от тези, наблюдавани за човешки γ-GT и за γ-GT от други микроорганизми.Данните предполагат, че свързването на l-Glu индуцира пренареждане на С-терминалната опашка на голяма субединица BlGT и позволява идентифицирането на клъстер от киселинни остатъци, които са потенциално включени в разпознаването на метален йон.Ролята на тези остатъци върху конформационната стабилност на BlGT е изследвана чрез характеризиране на автопроцесирането, ензимната активност, химическата и термичната денатурация на четири нови Ala единични мутанта.Резултатите показват, че заместването на Asp568 с Ala засяга както автообработката, така и структурната стабилност на протеина.
