Нов β-глюкозидазен ген, bgl1G5, беше клониран от Phialophora sp.G5 и успешно експресирани в Pichia pastoris.Анализът на последователността показва, че генът се състои от отворена четяща рамка от 1431 bp, кодираща протеин от 476 аминокиселини.Изведената аминокиселинна последователност на bgl1G5 показва висока идентичност от 85 % с характеризирана β-глюкозидаза от Humicola grisea от гликозидна хидролазна фамилия 1. В сравнение с други гъбични двойници, Bgl1G5 показва подобна оптимална активност при pH 6,0 и 50 °C и е стабилен при pH 5,0–9,0.Освен това, Bgl1G5 показва добра термостабилност при 50 ° C (6 часа полуживот) и по-висока специфична активност (54, 9 U mg–1).Стойностите K m и V max към p-нитрофенил β-D-глюкопиранозид (pNPG) са съответно 0,33 mM и 103,1 μmol min–1 mg–1.Анализът на субстратната специфичност показа, че Bgl1G5 е силно активен срещу pNPG, слаб спрямо p-нитрофенил β-D-целобиозид (pNPC) и p-нитрофенил-β-D-галактопиранозид (ONPG) и няма активност върху целобиоза.
