Бета-глюкозидазен ген (bgl3) от Streptomyces sp.QM-B814 (American Type Culture Collection 11238) е клониран чрез функционално допълване на бета-глюкозидаза-отрицателен мутант на Streptomyces lividans.Отворена четяща рамка от 1440 нуклеотида, кодираща полипептид от 479 аминокиселини, беше намерена чрез секвениране.Кодираният протеин (Bgl3) показва голямо сходство (над 45% идентичност) с бета-гликозидази от семейство-1 гликозил хидролази.Клонираният ензим, пречистен след утаяване с амониев сулфат и два хроматографски етапа, е мономерен с молекулна маса 52,6 kDa, както е определено чрез масспектрометрия, и изоелектрична точка pI 4,4.Изглежда, че ензимът е бета-глюкозидаза с широка субстратна специфичност, активен е върху целоолигомери и извършва реакции на трансгликозилиране.Изчислените привидни стойности на Km за р-нитрофенил-бета-D-глюкопиранозид и целобиоза са съответно 0,27 тМ и 7,9 тМ.Стойностите на Ki за глюкоза и делта-глюконолактон, използвайки р-нитрофенил-бета-D-глюкопиранозид като субстрат, са съответно 65 тМ и 0,08 тМ.Пречистеният ензим има рН оптимум рН 6,5 и температурен оптимум за активност 50 градуса
