Биосинтезата на протеогликани и гликозаминогликани в присъствието на р-нитрофенил-ксилозид е изследвана с помощта на първична система за култивиране на яйчникова гранулоза на плъх.Добавянето на р-нитрофенил-ксилозид в клетъчна културална среда причинява около 700% увеличение на включването на [35S]сулфат (ED50 при 0,03 mM) в макромолекули, които включват свободни хондроитин сулфатни вериги, инициирани върху ксилозид и нативни протеогликани.Свободните хондроитин сулфатни вериги, инициирани от ксилозид, се секретират почти изцяло в средата.Молекулният размер на веригите на хондроитин сулфат намаля от 40 000 на 21 000, тъй като общото включване на [35S] сулфат беше повишено, което предполага, че засиленият синтез на хондроитин сулфат нарушава нормалния механизъм на прекъсване на гликозаминогликановата верига.Биосинтезата на хепаран сулфат протеогликани е намалена с приблизително 50%, вероятно поради конкуренция на нивото на UDP-захарни прекурсори.Включването на [35S]сулфат беше спряно чрез добавяне на циклохексимид с първоначално полувреме от приблизително 2 часа в присъствието на ксилозид, докато това в отсъствието на ксилозид беше около 20 минути.Разликата вероятно отразява скоростта на оборот на капацитета за синтезиране на гликозаминогликан като цяло.Скоростта на оборот на капацитета за синтезиране на гликозаминогликан, наблюдавана в клетките на яйчниковата гранулоза, е много по-кратка от тази, наблюдавана в хондроцитите, което отразява относителното доминиране на биосинтетичната активност на протеогликан в общата метаболитна активност на клетките.
