L-цистин CAS:56-89-3 99% бели кристали или кристален прах
| Каталожен номер | XD90322 |
| Име на продукта | L-цистин |
| CAS | 56-89-3 |
| Молекулярна формула | C6H12N2O4S2 |
| Молекулно тегло | 240.30 |
| Подробности за съхранение | Околна среда |
| Хармонизиран тарифен код | 29309013 |
Спецификация на продукта
| Външен вид | Бели кристали или кристален прах |
| Анализ | 99% |
| Степен | USP32 |
| Специфична ротация | -215° до -225° |
| Тежки метали | <0,0015% |
| AS | 1,5 ppm макс |
| SO4 | 0,040% макс |
| Fe | <0,003% |
| Загуба при сушене | 0,20% макс |
| Остатък при запалване | 0,10% макс |
| Cl | 0,10% макс |
Кристалните структури на комплексите на карбоксипептидаза Т (CpT) с фенилаланин и аргининови субстратни аналози - бензилянтарна киселина и (2-гуанидиноетилмеркапто)янтарна киселина - бяха определени чрез метода на молекулярно заместване при разделителни способности от 1,57 Å и 1,62 Å за изясняване на широкия профил на субстратна специфичност на ензима.Консервативните Leu211 и Leu254 остатъци (също присъстващи както в карбоксипептидаза А, така и в карбоксипептидаза В) са показали, че са структурни детерминанти за разпознаване на хидрофобни субстрати, докато Asp263 е за разпознаване на положително заредени субстрати.Мутациите на тези детерминанти модифицират субстратния профил: CpT вариантът Leu211Gln придобива подобни на карбоксипептидаза B свойства, а CpT вариантът Asp263Asn подобна на карбоксипептидаза A селективност.Доказано е, че веригата Pro248-Asp258, взаимодействаща с Leu254 и Tyr255, е отговорна за разпознаването на С-терминалния остатък на субстрата.Свързването на субстрата в субсайта S1' води до зависещо от лиганда изместване на тази верига и движението на страничната верига на Leu254 индуцира пренареждането на конформацията на Glu277 остатъка, който е от решаващо значение за катализата.Това е нов поглед върху селективността на субстрата на металокарбоксипептидазите, който демонстрира важността на взаимодействията между субсайта S1' и каталитичния център.
